交联作用对蛋白类食品的影响

2010-09-13 04:00:16刘玉环阮榕生王允圃曾稳稳刘成梅张锦胜
食品科学 2010年19期
关键词:二硫键谷氨酰胺消化率

杨 柳,刘玉环,*,阮榕生,王允圃,曾稳稳,刘成梅,张锦胜

(1.南昌大学 食品科学与技术国家重点实验室,江西 南昌 330047;2.南昌大学 生物质转化教育部工程研究中心,江西 南昌 330047)

交联作用对蛋白类食品的影响

杨 柳1,2,刘玉环1,2,*,阮榕生1,2,王允圃1,2,曾稳稳1,2,刘成梅1,张锦胜1,2

(1.南昌大学 食品科学与技术国家重点实验室,江西 南昌 330047;2.南昌大学 生物质转化教育部工程研究中心,江西 南昌 330047)

关于蛋白质交联作用对食品感官品质影响的研究已经得到了足够的重视,但是关于不同原因所导致的蛋白质交联作用对蛋白质消化率等方面的影响还缺乏系统性研究。本文综述了国内外近20年来关于蛋白质冻融交联、酶促交联及热加工交联的机理,探讨了交联作用对蛋白质功能性质、蛋白质消化率及其对蛋白类食品品质的影响。

蛋白质交联;功能性质;蛋白质消化率;食品品质

Abstract:The effect of protein cross-linking on sensory quality of food has attracted extensive attention. Unfortunately, the effect of protein cross-linking on protein digestibility lack of systematic studies. In this paper, the mechanisms of freeze-thaw cross-linking, enzymatic cross-linking and thermal cross-linking for proteins in the past 20 years are reviewed and the effects of cross-linking on functional characteristics, digestibility and food quality are discussed.

Key words:protein cross-linking;functional characteristics;protein digestibility;food quality

在食品的加工、储藏过程中,食品中蛋白由于多种原因发生交联反应是一个非常普遍的现象,Gerrard[1]对此做了非常全面的叙述。本文从近20年来国内外关于蛋白质交联作用的前沿性研究中搜集、归纳和总结各种类型的蛋白质交联作用对蛋白质功能性质、消化率及食品品质的影响规律,为食品工业的健康发展提供有益参考。

1 冻融交联作用

长时间冷冻保存会导致食品中水分重新分布,特别是冷冻形成冰晶甚至可以导致食品中生物高分子如蛋白、淀粉等发生深刻的物理化学变化。由冻融作用所导致的蛋白质交联作用可以改善豆腐的食品力学性质,已经在传统食品——冻豆腐的生产中得到广泛应用。在肉制品加工中,特别是水产类,在冻融过程中常常发生蛋白质结构和物理变化,从而导致鱼肉品质劣化和鱼肉蛋白功能性降低。目前关于冻融作用所导致的蛋白质交联对其消化率及其食品安全性的研究还比较缺乏系统性。

1.1 冻融交联化学机理

食物经过反复冻融作用会导致蛋白质分子产生分子内和分子间的交联。有研究表明冻融的原理是将处理物置于冷藏库或干冰中在-15~-20℃冷冻,然后缓慢地融解,如此反复操作,使大部分细胞及细胞内颗粒破坏。由于渗透压的改变,结合水产生组织变性,冰片使细胞膜破碎,导致蛋白质溶化成为黏稠的浓溶液,蛋白质多肽链之间的空间被压缩而发生交联反应[2]。一般认为冻融交联部分来源于不同肽链之间巯基的共价交联。冷冻的关键是形成冰晶,蛋白质在低温和冰晶挤压下,不同多肽链之间的巯基靠近,产生共价交联。

但蛋白质交联更多的依赖于分子内二硫键向分子间二硫键的转换。在温度不太低的条件下,水缓慢地结成冰,蛋白质随着冰晶的生长慢慢被压缩,这种高度浓缩的蛋白质分子有更多的机会将分子内二硫键转换为分子间二硫键。这种二硫键的结合不是靠巯基氧化形成的,主要是通过交换反应来完成[3]。

1.2 冻融交联对蛋白质功能性质的影响

冻融作用会破坏肌肉细胞,并导致肌肉细胞中的酶从线粒体中释放到肌浆中。通过研究牛肌肉的肌原纤维蛋白变性发现:解冻肌肉组织导致了较高的失水率。肌肉组织经过反复冻融,蛋白质的热稳定性降低。Boonsumrej等[4]研究表明:增加对虾的冻融循环次数,会增加其剪切力。但是,降低了蛋白质的盐溶性,随着冻融次数的增加,肌肉纤维组织间的空间增大,肌肉纤维被撕裂。

Xia等[5]研究了不同冻融循环次数对猪里脊的理化性质和蛋白质氧化的影响。一次冻融循环后,猪里脊的剪切力增加(从28.3N增加到40.4N),但是进一步增加冻融循环次数反而会导致剪切力的减小。猪肌肉凝胶电泳图谱显示,多次冻融循环会导致肌原纤维蛋白交联。Sriket等[6]在研究不同冻融循环次数对黑虎虾和白虾肌肉组织的理化性质和显微结构的影响时指出:随着冻融循环次数的增加,蛋白质的溶解性下降,但是二硫键数目增多,蛋白质表面疏水性增强。

1.3 冻融交联对蛋白质消化率的影响

冻融导致蛋白质分子的交联作用,会增加蛋白的组织化和结构化,使得富含蛋白质的食品具有很强的耐咀嚼强度。这一特性在我国的冻豆腐生产中得到应用[7]。冻豆腐具有海绵状多孔网络结构,易于入味[8]。虽然目前对冻豆腐中蛋白质消化率尚缺乏研究,但是间接的研究结果不乐观。Herandez等[9]对冻融后的苜蓿蛋白浓缩物进行了研究。实验表明,冻融后的苜蓿蛋白浓缩物体外消化率明显低于大豆粉。Castrillon等[10]研究了冻融处理后的沙丁鱼其巯基含量、氨基酸和脂肪酸组成、肌肉蛋白的营养价值。在冻融过程中发现蛋白质的消化率、生物学价值和净蛋白质利用率均下降。Krbavcic等[11]在研究油炸对经过初步冷冻(-20℃,30d)后解冻的鲜蘑菇和鲜干酪的营养价值的影响时提出:新鲜蘑菇经冻融后油炸,其蛋白质消化率提高,而经冻融后油炸的鲜干酪的蛋白质消化率则降低。

1.4 冻融交联对蛋白食品品质的影响

反复对食品进行冻融处理由于大块冰晶的形成会引起蛋白质多肽链之间发生共价交联,冰晶还会破坏细胞膜,损伤组织结构,会使食品在解冻时汁液流出。Xia等[5]发现猪肉经过5次冻融循环后,Ca2+-和K+-ATP酶活性降低,巯基含量减少,而羰基含量增加。硫代巴比妥酸反应物质(TBARS)值增大,多次冻融可以导致猪肉蛋白质和脂肪的氧化。如果冷链不健全,将加速食物的腐败。一些学者研究反复冻融循环发现:波动越剧烈,肉样中冰晶的重结晶越严重,且随之产生更多的产品组织形态和新鲜度的劣变,营养价值降低[4]。肉类、大豆制品等都是含高蛋白的食品,其保藏问题越来越得到人们的重视,现用的比较广泛的保藏方式是冷冻保藏,但是若在食用过程中对肉类和大豆制品进行反复冻融则会出现品质下降的问题,从而导致食品口感不佳,甚至出现变味、变色,使冻品的营养价值显著降低[12]。

2 酶促交联作用

蛋白质酶促交联主要由转谷氨酰胺酶(TG),多酚氧化酶(PPO)以及过氧化物酶(POD)引起。

2.1 酶促交联化学机理

2.1.1 转谷氨酰胺酶(TG)

转谷氨酰胺酶(TG)是钙依赖性酶,其使得蛋白质发生交联作用的机制如下[13]:

1)它可催化蛋白质及肽键中的谷氨酰胺残基γ-羰基和伯胺之间酰胺基转移反应,利用该反应可将赖氨酸引入蛋白质以改善蛋白质营养特性;

2)当蛋白质中赖氨酸残基γ-氨基作为酰基受体时,蛋白质在分子之内或分子之间形成ε-(γ-谷氨酰胺基)赖氨酸共价键。通过该反应,蛋白质分子发生交联,使食品发生质构变化;

3)当不存在伯胺时,水会成为酰基受体,谷氨酰胺残基脱去胺基,该反应可用于改变蛋白质等电点及溶解性。

2.1.2 多酚氧化酶(PPO)和过氧化物酶(POD)

多酚氧化酶是含有铜的氧合酶类,可催化酚类氧化形成苯醌中间体,也可以和半胱氨酸、酪氨酸、赖氨酸等形成交联[14]。图1为多酚氧化酶催化蛋白质产生交联的原理图[15-16]:

图1 多酚氧化酶催化蛋白质交联反应原理Fig.1 Mechanisms of protein cross-linking by PPO

研究表明过氧化物酶添加到小麦面粉中,可以提高面团的形成能力和烘焙能力。其机制可能在于过氧化物酶催化了酚和其氧化产物醌与蛋白质氨基的交联反应。

2.2 酶促交联对蛋白质功能性质的影响

Gharst等[17]发现转谷氨酰胺酶可以通过酰基转移催化蛋白质发生交联,从而导致花生粉的黏度、凝胶性、溶解度及持水能力改变。Truong等[18]在研究由转谷氨酰胺酶引起的乳清蛋白交联时发现:乳清分离蛋白于pH7.5的去离子水中与转谷氨酰胺酶在40℃的条件下交联反应8h后,乳清蛋白的凝胶温度略有下降,但是凝胶强度不受影响。但增加的酶与底物比却造成乳清蛋白大量交联,使得表观黏度增加。当乳清蛋白的凝胶温度4h内从68℃升至94℃,则凝胶强度大大降低(储能模量降低)。Tang等[19]研究了转谷氨酰胺酶对不同食物蛋白的力学性质和疏水性的影响,发现经转谷氨酰胺酶作用后的大部分食品蛋白质的拉伸强度和断裂深度均增大,且蛋白质的表面疏水性也得到显著改善。另有研究指出:交联作用导致了含乳清蛋白的牛奶蛋白热稳定性增加,且由酶处理过的牛奶、酸奶等乳制品表现出更大的凝胶强度和较小的脱水收缩性[20]。Dickinson[21]提出:酶促作用使蛋白质分子间产生共价交联,这有利于提高蛋白质的凝胶性和乳化性,并且进一步研究了转谷氨酰胺酶引起的交联对蛋白质基食物胶体的流变性与稳定性的影响。

2.3 酶促交联对蛋白质消化率的影响

关于酶促交联对蛋白质消化率影响的报道较少。Monogioudi等[22]的实验表明:蛋白质消化率由于加热过程中二硫键交联而降低,并研究了β-酪蛋白与酪氨酸酶、转谷氨酰胺酶发生酶促交联对蛋白质消化率的影响。结果表明,酶法交联β-酪蛋白与非交联β-酪蛋白相比,酸性条件下交联阻碍胃蛋白酶的消化作用,使得蛋白质消化率降低。Hiller等[23]研究了牛奶蛋白的酶法改性,研究显示,转谷氨酰胺酶处理过的牛奶蛋白质消化率下降。

2.4 酶促交联对蛋白食品品质的影响

蛋白质的酶促交联可以改变食品的成熟度、色泽、质地、风味和营养价值,但其作用好坏参半[24]。据报道转谷氨酰胺酶已经从发酵反应中分离出来,并且已经上市,价格低廉、安全、环保[25]。转谷氨酰胺酶能与不同来源的蛋白质相互结合催化酰基转移反应,使蛋白质分子间发生共价交联,交联使得赖氨酸残基和谷氨酰胺残基形成ε-(γ-Glu)-Lys键(谷-赖键),若这一交联反应发生在食品中,赖氨酸的营养价值也不会降低[26]。转谷氨酰胺酶作为一种天然添加剂,已应用于制药、肉类、鱼制品和奶制品中。在焙烤食品中使用转谷氨酰胺酶,可显著改善其品质。在冷冻蛋白食品中加入转谷氨酰胺酶,由于发生交联作用使得冰晶中面筋质网络具有更强的耐冻耐融性[27]。Kuraishi等[28]研究发现,转谷氨酰胺酶能够提高由陈旧大豆制得的豆腐的品质。

此外,多酚氧化酶能提高小麦面团筋力,这是通过氧化巯基得以实现的。多酚氧化酶与蛋白质发生交联后不利于酶的消化水解作用,所以,多酚氧化酶降低了蛋白食品的营养价值[29]。

3 热加工交联作用

加热可以影响天然蛋白质分子的空间排列,蛋白质由于分子的热振动破坏了束缚力而使得分子展开,随后二硫键破裂。

3.1 热加工交联化学机理

加热处理可以使蛋白质的交联程度增加,使其在结构上更有序、更稳定。随着加热温度的升高或保温时间的延长,蛋白膜的最大拉伸应力增大而延伸率下降。若再继续加热则使蛋白质分子过度变性,分子链大量断裂,不仅不利于蛋白质网络结构的形成,而且产生有害的化学变化[30]。蛋白质一般对热、水解作用很不稳定,但与碳水化合物或其他的生物多聚物的交联能变得稳定,包括美拉德反应。脱氢抗坏血酸已被证明参与美拉德反应,导致蛋白质交联[31]。

加热过程中二硫化物交联形成二硫键是最常见的一种蛋白质交联。它们由食物蛋白中两个相邻的半胱氨酸残基通过氧化偶联而发生交联,氧化剂接受来自半胱氨酸残基中巯基产生的氢原子,从而形成二硫键[1]。此外,在高温、高压及高剪切力作用下,蛋白质结构展开,分子重新排列。高温挤压作用使蛋白质分子间通过疏水键和二硫键交联[32]。

3.2 热加工交联对蛋白质功能性质的影响

Wierenga等[33]研究了蛋白质在加热过程中美拉德反应对其起泡性的影响。实验发现,美拉德反应使蛋白质发生的最显著改变是与糖类发生共价交联,并且使蛋白质的泡沫稳定性得到改善。Onwulala等[34]通过研究不同加热温度下挤压作用对乳清蛋白功能特性的影响表明:挤压作用导致蛋白质分子间交联,从而增加了蛋白质的不溶性,凝胶强度也增强。Sun等[35]研究了成型温度对可降解小麦面筋蛋白塑料的影响。评价了与成型温度有关的吸湿性、拉伸性和交联密度。当成型温度由25℃增加至125℃时,通过二硫键交联的三维蛋白质网络密度明显增大,从而导致拉伸强度、杨氏模量和弛豫时间的增加。Kokini等[36]对玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白和麦谷蛋白的玻璃化过程进行了研究。发现当温度在70~160℃间小幅改变时,这3种蛋白均发生交联反应。温度高于160℃时,3种蛋白明显表现出软化特点。

3.3 热加工交联对蛋白质消化率的影响

Correia等[37]研究了加热蒸煮、干法加热和挤压膨化对高粱蛋白消化率的影响。发现加热蒸煮会使蛋白质消化率降低。若采用干法加热,蛋白质的消化率降低了4%。而采用挤压膨化法则不会影响蛋白质的消化率。Duodu等[38]指出加热蒸煮降低高粱蛋白质消化率是由于形成了二硫键寡聚蛋白。同时还指出:蛋白质交联是影响高粱蛋白质消化率最重要的因素。这可能与β-,γ -高粱醇溶蛋白在蛋白体的外围,从而阻碍了中心储藏蛋白的消化有关[39]。

Marsman等[40]研究了焙烤豆粕、非焙烤豆粕以及焙烤菜籽粕在不同的剪切力条件下经单螺杆挤出机的挤出反应,并探讨其对蛋白质消化率的影响,发现挤压显著增加了蛋白质消化率。Dahlin等[41]研究了挤压处理时挤出温度、转速和进料含水率对全谷类食品蛋白质体外消化率的影响。研究结果表明:挤压工艺可以提高蛋白质消化率。

Fombang等[42]在研究使用γ-射线照射以提高高粱粥的蛋白质消化率时提出:美拉德反应使蛋白质交联不利于蛋白质的消化。Rocha等[43]研究发现:大豆白蛋白在不同温度和时间间隔(60~135℃,1~30min)条件下加热时,蛋白质消化率降低。经电泳和色谱分析显示:在加热过程中形成了高分子质量蛋白质聚集体,并且二硫键发生交联。从营养学角度看,美拉德反应末期,由还原糖形成许多不饱和多羰基化合物,它们与氨基结合形成高分子质量的褐色聚合物,这些聚合物溶解度低,消化性和营养价值大大降低[44]。

3.4 热加工交联对蛋白食品品质的影响

在食品加工过程中,高温下发生的美拉德反应可以在某种程度上改善食物的口感。美拉德反应不仅会影响食品的颜色和风味,而且还会影响其质地。发生这种情况的机制之一是蛋白质交联[1]。美拉德反应过程中的反应中间体,如α-二羰基化合物的产生导致类黑精、呋喃类化合物和杂环化合物的产生。美拉德反应和很多老化过程联系在一起,pentosidine是美拉德反应中蛋白质发生交联的主要产物之一,它由一个赖氨酸残基、一个精氨酸残基和一个还原糖缩合而成,在烤制咖啡和各种焙烤食物中发现存在较多的pentosidine,某些食品加工技术与它的形成有关,如加工压力越大,pentosidine形成越多[45]。Iqbal等[46]研究了pentosidine对鸡肉嫩度的影响,并指出:高压作用下,pentosidine含量会增加。

此外,美拉德反应形成的糖基化终产物(AGEs)能造成蛋白质营养价值的降低,加速蛋白质发生交联反应,并且毒理学研究也发现其存在安全性问题。糖基化终产物是富含蛋白质和高脂肪的食物在高温下烹调或干热(烤、烙、油煎或者烘焙)时产生的,蒸煮或者文火焖炖食物时较少产生。新的研究提出:汉堡、薯条等含有高浓度糖基化终产物的食品会引起心脏方面的疾病[44]。

4 结 语

不同原因所导致的蛋白质交联作用能改变食品中蛋白质组织的结构和功能,提高食品的感官品质,但是蛋白质交联作用对蛋白质的消化率、食品品质的影响从已有的资料来看是不乐观的,因此加强该领域的研究具有非常重要的意义。

[1] GERRARD J A. Protein-protein crosslinking in food: methods,consequences, applications[J]. Trends in Food Science & Technology,2002, 13: 391-399.

[2] 徐珊珊, 阎春兰, 刘黎明, 等. 细胞裂解液对蛋白质定量方法的影响[J]. 浙江大学学报: 医学版, 2008, 37(1): 45-50.

[3] 王凤翼, 钱方. 大豆蛋白质生产与应用[M]. 北京: 中国轻工业出版社, 2004: 80-81.

[4] BOONSUMREJ S, CHAIWANICHSIRI S, TANTRATIAN S, et a1.Effects of freezing and thawing on the quality changes of tiger shrimp(Penaeus monodon) frozen by air-blast and cryogenic freezing[J]. Journal of Food Engineering, 2007, 80: 292-299.

[5] XIA Xiufang, KONG Baohua, LIU Qian, et al. Physicochemical change and protein oxidation in porcine longissimus dorsi as influenced by different freeze-thaw cycles[J]. Meat Science, 2009, 83: 239-245.

[6] SRIKET P, BENJAKUL S, VISESSANGUAN W, et al. Comparative studies on the effect of the freeze-thawing process on the physicochemical properties and microstructures of black tiger shrimp (Penaeus monodon)and white shrimp (Penaeus vannamei) muscle[J]. Food Chemistry,2007, 104(1): 113-121.

[7] 庞中伟. 冷冻豆腐和冷冻干燥豆腐加工[J]. 食品科学, 2004, 25(增刊1): 128-130.

[8] 徐丽涵. 冻豆腐的冷冻工艺及冷冻数学模型的研究[D]. 杭州: 浙江大学, 2006.

[9] HERNANDEZ T, MARTINEZ C, HERNANDEZ A, et al. Protein quality of alfalfa protein concentrates obtained by freezing[J]. Agricultural and Food Chemistry, 1997, 45(3): 797-802.

[10] CASTRILLON A M, ALVAREZPONTES E, ARIAS M T G, et al.Influence of frozen storage and defrosting on the chemical and nutritional quality of sardine (Clupea pilchardus)[J]. The Science of Food and Agriculture, 1996, 70(1): 29-34.

[11] KRBAVCIC I P, BARIC I C. Influence of deep fat frying on some nutritional parameters of novel food based on mushrooms and fresh soft cheese[J]. Food Chemistry, 2004, 84(3): 417-419.

[12] 李敬民. 磷酸盐在海产品加工中的应用[J]. 中国食品, 2000(14): 46-47.

[13] MOTOKIAND M, SEGURO K. Transglutaminase and its use for food processing[J]. Trends in Food Science & Technology, 1998, 9(5): 204-210.

[14] 孔祥珍, 周惠明. 食品蛋白质改性研究[J]. 粮食与油脂, 2004(4): 22-24.

[15] ARSLAN A, KIRALP S, TOPPARE L, et al. Immobilization of tyrosinase in polysiloxane/polypyrrole copolymer matrices[J]. International Journal of Biological Macromolecules, 2005, 35(3/4): 163-167.

[16] KIRALP S, TOPPARE L, YAGCI Y. Immobilization of polyphenol oxidase in conducting copolymers and determination of phenolic compounds in wines with enzyme electrodes[J]. International Journal of Biological Macromolecules, 2003, 33(1/3): 37-41.

[17] GHARST G, CLARE D A, DAVIS J P, et al. The effect of transglutaminase crosslinking on the rheological characteristics of heated peanut flour dispersions[J]. Food Science, 2007, 72(7): 369-375.

[18] TRUONG V D, CLARE D A, CATIGNANI G L, et al. Cross-linkingand rheological changes of whey proteins treated with microbial transglutaminase[J]. Agricultural and Food Chemistry, 2004, 52(5):1170-1176.

[19] TANG Chuanhe, JIANG Yan. Modulation of mechanical and surface hydrophobic properties of food protein films by transglutaminase treatment[J]. Food Research International, 2007, 40(4): 504-509.

[20] LORENZEN P C. Enzymatic crosslinking of dairy proteins[J]. New Processing Technologies for the Future, 2002, 374(74): 30-36.

[21] DICKINSON E. Enzymic crosslinking as a tool for food colloid rheology control and interfacial stabilization[J]. Trends in Food Science &Technology, 1997, 8(10): 334-339.

[22] MONOGIOUDI E, FACCIO G, LILLE M, et al. Effect of enzymatic cross-linking of β-casein on proteolysis by pepsin[J]. Food Hydrocolloids, 2010, 25(1): 1-11.

[23] HILLER B, LORENZEN P C. Functional properties of milk proteins as affected by enzymatic oligomerisation[J]. Food Research International,2010, 43(4): 1155-1166.

[24] WHITAKER J R. Importance of enzymes to value-added quality of foods[J]. Food Structure, 1992, 11(3): 201-208.

[25] TAYLOR M M, CABEZA L F, MARMER W N, et al. Enzymatic modification of hydrolysis products from collagen using a microbial transglutaminase. I. Physical properties[J]. The American Leather Chemists Association, 2001, 96(9): 319-332.

[26] SEGURO K, KUMAZAWA Y, KURAISHI C, et al. The 3-(g-glutamyl)lysine moiety in crosslinked casein is an available source for lysine for rats[J]. Journal of Nutrition, 1996, 126 (10): 2557-2562.

[27] 谭云. 转谷氨酰胺酶在烘焙食品中的应用[J]. 粮食与饲料工业, 2003(2): 39-40.

[28] KURAISHI C, YAMAZAKI K, SUSA Y. Transglutaminase: Its utilizatiion in the food industry[J]. 2001, 17(2): 221-246.

[29] WANG Jiehua, CONSTABEL P C. Polyphenol oxidase overexpression in transgenic Populus enhances resistance to herbivory by forest tent caterpillar (Malacosoma disstria)[J]. Planta, 2004, 220(1): 87-96.

[30] 李海萍, 易菊珍. 大豆分离蛋白改性的研究进展[J]. 高分子通报, 2009(2): 58-63.

[31] FAYLE S E, GERRARD J A, SIMMONS L, et al. Crosslinkage of proteins by dehydroascorbic acid and its degradation products[J]. Food Chemistry, 2000, 70(2): 193-198.

[32] 莫文敏, 曾庆孝. 蛋白质改性研究进展[J]. 食品科学, 2000, 21(6): 6-10.

[33] WIERENGA P A, van NOREL L, BASHWVA E S. Reconsidering the importance of interfacial properties in foam stability[J]. Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects, 2009, 344(1/3):72-78.

[34] ONWULALA C I, KONSTANCE R P, COOKE P H, et al. Functionality of extrusion: texturized whey proteins[J]. Journal of Dairy Science,2003, 86(11): 3775-3782.

[35] SUN Shaomin, SONG Yihu, ZHENG Qiang. Thermo-molded wheat gluten plastics plasticized with glycerol: Effect of molding temperature[J]. Food Hydrocolloids, 2008, 22(6): 1006-1013.

[36] KOKINI J L, COCERO A M, MADEKA H, et al. The development of state diagrams for cereal proteins[J]. Trends in Food Science &Technology, 1994, 5(9): 281-288.

[37] CORREIA L, NUNES A, BARROS A S, et al. Comparison of the effects induced by different processing methods on sorghum proteins[J]. Journal of Cereal Science, 2010, 51(1): 146-151.

[38] DUODU K G, NUNEST A, DELGADILLOT I, et al. Effect of grain structure and cooking on sorghum and maize in vitro protein digestibility[J]. Journal of Cereal Science, 2002, 35(2): 161-174.

[39] DUODU K G, TAYLORA J R N, BELTON P S, et al. Factors affecting sorghum protein digestibility[J]. Journal of Cereal Science, 2003, 38(2):117-131.

[40] MARSMAN G J P, GRUPPEN H, van ZUILICHEN D J, et al. The Influence of screw configuration on the in vitro digestibility and protein solubility of soybean and rapeseed meals[J]. Food Enginneering, 1995,26(1): 13-28.

[41] DAHLIN G K, LORENZ K. Protein digestibility of extruded cereal grains[J]. Food Chemistry, 1993, 48(1): 13-18.

[42] FOMBANG E N, TAYLOR J R N, MBOFUNG C M F, et al. Use of γ-irradiation to alleviate the poor protein digestibility of sorghum porridge[J]. Food Chemistry, 2005, 91(4): 695-703.

[43] ROCHA M C P, GENOVESE M I, LAJOLO F M. Albumins from the bean phaseolus vulgaris: effects of heat treatment[J]. Food Biochemistry,2002, 26(3): 191-208.

[44] 刘志皋. 食品营养学[M]. 北京: 中国轻工业出版社, 2001: 136-137.

[45] BIEMEL K M, REIHL O, CONRAD J, et al. Formation pathways for lysine-arginine cross-links derived from hexoses and pentoses by Maillard processes unraveling the structure of a pentosidine precursor[J]. Journal of Biological Chemistry, 2001, 276(26): 23405-23412.

[46] IQBAL M, PROBERT L L, KLANDORF H. Effect of dietary aminoguanidine on tissue pentosidine and reproductive performance in broiler breeder hens[J]. Poultry Science, 1997, 76(11): 1574-1579.

Effect of Cross-linking on Protein Foods: a review

YANG Liu1,2,LIU Yu-huan1,2,*,RUAN Rong-sheng1,2,WANG Yun-pu1,2,ZENG Wen-wen1,2,LIU Cheng-mei1,ZHANG Jin-sheng1,2
(1. State Key Laboratory of Food Science and Technology, Nanchang University, Nanchang 330047, China;2. Engineering Research Center for Biomass Conversion, Nanchang University, Nanchang 330047, China)

Q816

A

1002-6630(2010)19-0394-05

2010-06-28

江西省自然科学基金项目(2008GZH0047);江西省科技厅产业化关键技术攻关项目(2007BN12100);

长江学者创新团队发展计划项目(IRT0540)

杨柳(1985—),女,硕士研究生,研究方向为食物(含生物质)资源开发与利用。E-mail:yangliu-1110@163.com

*通信作者:刘玉环(1963—),男,研究员,博士,研究方向为生物质转化利用。E-mail:liuyuhuan@ncu.edu.cn

猜你喜欢
二硫键谷氨酰胺消化率
Immunogenicity, effectiveness, and safety of COVID-19 vaccines among children and adolescents aged 2–18 years: an updated systematic review and meta-analysis
二硫键影响GH11木聚糖酶稳定性研究进展
基于质谱技术的二硫键定位分析方法研究进展
质谱学报(2021年6期)2021-12-06 07:12:02
液相色谱质谱对重组人生长激素-Fc(CHO 细胞)二硫键连接的确认
不同复合酶制剂对育肥猪生长性能和营养物质表观消化率的影响
湖南饲料(2019年5期)2019-10-15 08:59:10
二硫键在蛋白质中的作用及其氧化改性研究进展
中国饲料(2016年17期)2016-12-01 08:08:19
不同锌源及锌水平对冬毛生长期水貂营养物质消化率影响的研究
特产研究(2016年3期)2016-04-12 07:16:12
精氨酸联合谷氨酰胺肠内营养对烧伤患者的支持作用
中外医疗(2015年11期)2016-01-04 03:58:50
半胱胺对育成期雄性水貂生长性能、营养物质消化率及氮代谢的影响
谷氨酰胺在消化道肿瘤患者中的应用进展